Eigenlijk schrijf ik in m’n blog bijna nooit over mijn werk of over mijn ‘normale’ leven als ik niet op reis ben. Dat komt niet omdat er niet zo veel gebeurt, want op het werk is het momenteel eigenlijk best wel spannend, maar meer omdat ik er bijna nooit aan toe kom en zo heel interessant is het vaak ook niet, beetje pipetteren de hele dag 🙂 Vandaag zal ik eens een uitzondering maken en (uitgebreid) schrijven over mijn wetenschappelijke leven, want dat is natuurlijk het grootste gedeelte van mijn leven (hoewel het lijkt alsof ik heel veel reis 😉 )

Laat ik dan beginnen met dat deze week sowieso een goede week was voor de wetenschap, want de Nobelprijswinnaars zijn weer bekend gemaakt en twee daarvan zijn erg interessant. Ten eerste de Nobelprijs voor Geneeskunde voor Yoshinori Ohsumi. Hij krijgt de prijs voor zijn ontdekking van het proces genaamd autofagie. Autofagie zorgt voor afbraak van eiwitten in onze cellen als eiwitten niet meer goed functioneren, maar ook voor recycling van eiwitten als cellen energie nodig hebben. Bij ons op de afdeling Celbiologie werkt een hele groep aan dit proces en ook bij ons in de groep kijken we vaak naar autofagie, omdat deze route ook gemuteerde eiwitten kan opruimen die normaal ziektes veroorzaken. Ten tweede was er natuurlijk de Nobelprijs voor Scheikunde voor Ben Feringa, die zijn groep hier in Groningen heeft. Van zijn werk weet ik (uiteraard) de details niet, maar zijn onderzoek aan moleculaire machines was al jarenlang één van de meest bekende onderzoeken in Groningen. Uiteraard voel ik me toch wel trots dat een groep uit Groningen de Nobelprijs gewonnen heeft.

Nou, genoeg over al deze grote, bekende, wetenschappers.. want ook elk bekende (en onbekende) wetenschapper is ergens begonnen, dus vandaag ben ik ook een beetje extra trots op mezelf, want mijn eerste stap in de wetenschappelijke wereld is gezet: ons paper is uit! Mijn eerste eerste-auteur paper! Gedeeld met Vaishali. Met de titel die niemand iets zal zeggen, maar toch: ‘Versatile members of the DNAJ family show Hsp70 dependent anti-aggregation activity on RING1 mutant parkin C289G‘. Zal ik dan ook even kort vertellen waar het over gaat? Want ik kan me voorstellen dat dit abracadabra is voor iedereen die niet in dit onderzoeksveld werkt (99,9% van iedereen die dit leest, zeg maar). Ik doe onderzoek naar moleculaire chaperones. Een chaperonne kennen we volgens de Van Dale als: ‘een vrouw die een jong meisje begeleidt op feesten etc.’ en dat is in onze cellen niet anders, behalve dat daar geen jonge meisjes, maar ongevouwen eiwitten begeleid moeten worden. Bovendien zorgen deze chaperones ervoor dat de eiwitten goed kunnen worden gevouwen. In al je cellen is het ook een soort van feestje, want het is vol met duizenden verschillende eiwitten, bijvoorbeeld eiwitten die ervoor zorgen dat je cellen insuline kunnen herkennen en hierop kunnen reageren als je iets eet, of eiwitten die je DNA kunnen beschermen tegen mutaties. Al deze eiwitten worden gemaakt als een lange ketting, maar moeten op een bepaalde manier gevouwen worden voordat ze hun functie goed kunnen uitoefenen. Chaperones zijn de controle-eiwitten die ervoor zorgen dat de eiwitten correct vouwen. Nu zijn er ook eiwitten die mutaties hebben (of krijgen als we ouder worden) waardoor ze niet goed gevouwen worden en ophopen in de cel. Deze ophopingen zorgen ervoor dat cellen niet meer goed werken en daar krijgen we dan op die manier ziektes door. Voorbeelden hiervan zijn amyloid-β, waar we de ziekte van Alzheimer van krijgen, of α-synuclein waar we de ziekte van Parkinson van krijgen. In het onderzoek dat wij doen, kijken we of chaperones deze misvouwing en ophoping van ziekte-eiwitten kunnen voorkomen: door goede hervouwing of door ervoor te zorgen dat deze eiwitten worden afgebroken.

In het paper dat we gepubliceerd hebben, laten we zien dat ophoping van het eiwit parkin (dat mede de ziekte van Parkinson kan veroorzaken) door een bepaalde categorie van chaperones kan worden voorkomen, namelijk de DNAJ chaperones, en dat ze dit kunnen doen via een bepaald gedeelte in hun structuur (figuur 2 in het papar laat dit zien, voor degene die het uit wil pluizen). Ze kunnen voorkomen dat parkin ophoopt en op deze manier kan het beter worden afgebroken. Dit onderzoek was ik al in 2012 begonnen, als student, samen met Vaishali. In m’n PhD heb ik er het eerste jaar aan gewerkt en nu eindelijk is het er! Het eerste hoofdstuk van mijn proefschrift: gepubliceerd. Best trots, als zeg ik het zelf. Ik werk nu nog steeds aan één van de chaperones genaamd DNAJB6, die uitzonderlijk is als chaperone omdat het ophoping van heel veel verschillende eiwitten kan voorkomen, voornamelijk de eiwitten die hele compacte ophopingen maken en waar andere chaperones niets tegen kunnen doen. Maar ik vind nog andere interessante kenmerken van deze chaperone, maar daar kan ik natuurlijk nog niks over zeggen..

Zo, nou, deze post is wel weer lang genoeg, mocht je nou echt nóg meer willen weten, mail of bel me dan even 😉 Voor nu ga ik even lekker genieten van mijn eerste publicatie en bekijken of ik binnenkort weer eens op reis kan gaan!